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Medi-Karriere Medipedia Transaminasen

Transaminasen: Definition, Wirkung und Funktion

Sudenur Tamer
von Sudenur Tamer (Medizinstudentin) Zuletzt aktualisiert: 06.11.2025
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Inhaltsverzeichnis

  1. Definition
  2. Wirkung und Funktion
  3. Abbau

Transaminasen, auch als Aminotransferasen bezeichnet, sind Schlüsselenzyme des Aminosäure- und Stickstoffstoffwechsels. Sie ermöglichen die reversible Übertragung von Aminogruppen zwischen Aminosäuren und α-Ketosäuren und sind damit essenziell für den Abbau, die Umwandlung und die Biosynthese von Aminosäuren. In der Medizin besitzen sie zudem eine hohe diagnostische Relevanz, insbesondere bei Lebererkrankungen.

Inhaltsverzeichnis

  1. Definition
  2. Wirkung und Funktion
  3. Abbau

Transaminasen – Definition

Transaminasen (Aminotrasnferasen) sind Enzyme, die die Übertragung von Aminogruppen zwischen Aminosäuren und α-Ketosäuren katalysieren. Sie stellen zentrale Enzyme im Stickstoff und Aminosäurestoffwechsel dar.

Transaminasen – Wirkung und Funktion

Bei Transaminationsreaktionen wird die Aminogruppe einer nicht benötigten Aminosäure auf eine α-Ketosäure übertragen. Aus der Ketosäure entsteht dadurch eine neue Aminosäure, während die ursprüngliche Aminosäure in eine Ketosäure umgewandelt wird. Diese Reaktionen sind reversibel und laufen im Körper kontinuierlich ab.

Diese Reaktionen sind unverzichtbar für den Aminosäureabbau und dienen so dem Abbau überschüssiger Aminosäuren sowie der Energiegewinnung. Zudem sind sie essenziell für die Biosynthese von Aminosäuren und koppeln den Aminosäurestoffwechsel an den Citratzyklus über die Bildung von α-Ketoglutarat und Oxalacetat.

Beispiele für bedeutende Aminotransferasen des Menschen sind:

  • die Alanin-Aminotransferase (ALT): Überträgt die Aminogruppe von Alanin auf α-Ketoglutarat
  • die Aspartat-Aminotransferase (AST): Überträgt die Aminogruppe von Aspartat auf α-Ketoglutarat
  • Glutamat-Aminotransferasen: Beteiligt an der Umwandlung von Glutamat
  • Tyrosin-Aminotransferasen: Beteiligt am Abbau von Tyrosin

Diagnostische Bedeutung

Die klinisch wichtigsten Transaminasen sind die Alanin-Aminotransferase (auch Glutamat-Pyruvat-Transaminase) und die Aspartat-Aminotransferase (auch Glutamat-Oxalacetat-Transaminase). Erhöhte Serumwerte weisen häufig auf eine Schädigung von Leberzellen hin, da die Enzyme bei Zelluntergang ins Blut freigesetzt werden.

De-Ritis-Quotient

Bei akuter und chronischer Hepatitis sind Alanin- (ALT) und Aspartat-Aminotransferase (AST) erhöht, meist ALT stärker als AST. Das Verhältnis beider Enzyme, der sogenannte De-Ritis-Quotient, dient zur Abschätzung des Leberschadens: Ein Quotient <1 spricht eher für leichtere Schäden, ein Quotient >1 für schwerwiegende Schäden wie chronische Hepatitis oder Leberzirrhose.

Die Aspartat-Aminotransferase ist nicht nur in der Leber vorhanden, sondern auch in relevanten Konzentrationen im Muskelgewebe, im Herzen sowie in Erythrozyten.
Ist lediglich die Aspartat-Aminotransferase erhöht, so kann dies für eine Muskelschädigung oder einen Myokardinfarkt sprechen. Die Alanin-Aminotransferase ist hingegen leberzellspezifisch.

Transaminasen – Abbau

Wie alle Proteine unterliegen Transaminasen einem regulären intrazellulären Abbau über Proteasomen oder lysosomale Proteasen.

Nach Zellschädigung freigesetzte Transaminasen können im Serum nicht recycelt werden, sondern werden durch Proteolyse und hepatische Clearance eliminiert. Daher normalisieren sich die Enzymwerte nach akuten Schäden in der Regel innerhalb weniger Tage bis Wochen.

Häufige Fragen

  1. Was sind Transaminasen?
  2. Transaminasen, auch Aminotransferasen genannt, sind Enzyme, die im Körper biochemische Reaktionen im Aminosäurestoffwechsel ermöglichen. Genauer gesagt katalysieren sie die Übertragung einer Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure. Die beiden wichtigsten klinischen Vertreter sind ALT und AST.

  3. Warum werden ALT und AST im Blut gemessen?
  4. ALT und AST dienen als Marker für Zellschäden – insbesondere in der Leber. Bei Zellschädigungen werden diese Enzyme in das Blut freigesetzt. AST findet sich zusätzlich in Herz und Muskulatur, ALT hingegen ist leberspezifischer. Damit kann der Befund Hinweise auf mögliche Organbelastungen, beispielsweise der Leber, liefern.

  5. Welche Normalwerte gelten für ALT und AST?
  6. Typischerweise liegen die Grenzwerte für beide Enzyme bei unter etwa 40 U/l, können jedoch laborspezifisch abweichen. In der Literatur wird ein grober Bereich von 8 bis 40 U/l angegeben.

Autor
Sudenur Tamer

Sudenur Tamer

Medizinstudentin

Sude studiert Humanmedizin an der Medizinischen Fakultät der Universität des Saarlandes. Schon seit ihrer Kindheit hegt sie den Traum, ihre medizinische Tätigkeit mit ihrer Leidenschaft für Journalismus zu verbinden. Diesen Traum kann sie bereits während ihrer Tätigkeit bei praktischArzt verwirklichen. Durch vorherige Praktika im Rundfunk und Fernsehen, das Schreiben von Blogs während ihres Auslandsjahres sowie ihr Fachwissen aus dem Studium kann sie ihre Fähigkeiten und Kenntnisse in ihren Texten gekonnt vereinen.

Quellen
  1. Heinrich et al. (Hrsg.): Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage Springer 2014
  2. Aminosäurestoffwechsel, https://next.amboss.com/...  (Abrufdatum 16.08.2025)
  3. Laboratoriumsmedizin, https://next.amboss.com/...  (Abrufdatum 16.08.2025)
Medizinische und Rechtliche Hinweise
Dieser Artikel ist nur als Hintergrundinformation bestimmt. Der Inhalt kann und darf nicht verwendet werden, um selbst Diagnosen zu stellen sowie Behandlungen anzufangen oder abzusetzen. Die Informationen können keinen Arztbesuch ersetzen. Bei medizinischen Anliegen und zur Klärung weiterer Fragen ist daher stets einen Arzt aufzusuchen.

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