Proteinogene Aminosäuren sind die Bausteine aller körpereigenen Proteine und bestehen aus 21 verschiedenen L-Aminosäuren, darunter das seltene Selenocystein. Sie übernehmen vielfältige Funktionen wie den Aufbau von Enzymen, Strukturproteinen und Hormonen sowie die Regulation des Stoffwechsels. Ihr Abbau erfolgt über Transaminierung und Desaminierung, wobei die entstehenden Zwischenprodukte zur Energiegewinnung oder Gluconeogenese genutzt werden können. Störungen im Aminosäurestoffwechsel, wie etwa die Phenylketonurie oder die Ahornsirupkrankheit, können durch toxische Stoffwechselprodukte zu schweren klinischen Symptomen führen. Der folgende Artikel bringt eine Übersicht der proteinogenen Aminosäuren und erklärt die Wirkung und Funktion, den Abbau sowie die Klinik.
Proteinogene Aminosäuren – Definition
Proteinogene Aminosäuren sind Aminosäuren, die im menschlichen Organismus als Bausteine der Proteine dienen. Beim Menschen existieren 21 proteinogene Aminosäuren, die während der Translation anhand des genetischen Codes in Proteine eingebaut werden. Sie sind durch Tripletts (Codons) der mRNA codiert.
Proteinogene Aminosäuren lassen sich nach chemischen Eigenschaften ihrer Seitenkette (apolar, polar, sauer oder basisch), ihrer Essenzialität und ihrem Abbauweg (glukogen, ketogen, gemischt gluko-/ketogen) einteilen. Aminosäuren wie Leucin oder Isoleucin sind apolare Aminosäuren, während Serin und Threonin polar, also ungeladen, sind. Glutamat und Aspartat sind saure Aminosäuren und Lysin, Arginin und Histidin gehören zu den basischen Aminosäuren. Essenzielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, da der Körper sie nicht selbst synthetisieren kann. Dazu gehören beispielsweise Leucin, Methionin und Tryptophan. Die Abbauprodukte glukogener Aminosäuren können zur Glukoneogenese genutzt werden, während der Abbau ketogener Aminosäuren zur Bildung von Ketonkörpern führt.
Proteinogene Aminosäuren – Übersicht
Die proteinogenen Aminosäuren umfassen insgesamt 21 verschiedene L-Aminosäuren, darunter das seltene Selenocystein. Sie unterscheiden sich in ihren chemischen Eigenschaften, ihrer Essenzialität sowie ihrem Stoffwechselweg. L-Aminosäuren sind die in Proteinen vorkommenden Aminosäuren, die in der L-Konfiguration vorliegen und für den Aufbau von Peptiden und Proteinen in lebenden Organismen biologisch aktiv sind.
Abhängig von der Fähigkeit des menschlichen Organismus zur endogenen Synthese unterscheidet man essenzielle Aminosäuren, die mit der Nahrung aufgenommen werden müssen und nicht-essenzielle Aminosäuren, die endogen gebildet werden können.
Zu den essenziellen Aminosäuren gehören:
- Histidin
- Isoleucin
- Leucin
- Lysin
- Methionin
- Phenylalanin
- Threonin
- Tryptophan
- Valin
Die nicht-essenziellen Aminosäuren sind:
Proteinogene Aminosäuren – Wirkung und Funktion
Proteinogene Aminosäuren erfüllen zahlreiche lebenswichtige Funktionen. Sie sind die Grundbausteine aller Proteine, zu denen unter anderem Enzyme, Strukturproteine wie Kollagen oder Keratin, Transportproteine (z.B. Hämoglobin) sowie Rezeptoren und Signalproteine gehören.
Strukturmerkmale proteinogener Aminosäuren
Proteinogene Aminosäuren besitzen ein zentrales α-Kohlenstoffatom, an das eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette gebunden sind. Die chemischen Eigenschaften, wie Polarität, Ladung und Wasserlöslichkeit, werden durch diese Seitenkette bestimmt.
Einige Aminosäuren wirken zudem als Neurotransmitter. Beispiele hierfür sind Glutamat als wichtiger exzitatorischer Neurotransmitter sowie Glycin, das vor allem inhibitorisch wirkt. Tyrosin dient als Vorstufe des Schilddrüsenhormons Thyroxin und ist damit eine bedeutende Hormonvorstufe. Andere Aminosäuren fungieren als Regulatoren des Energiestoffwechsels, etwa Leucin, das den mTOR-Signalweg aktiviert und somit Zellwachstum und Zellzyklus beeinflusst.
Aminosäuren wie Glutamin und Arginin sind wichtig für die Proliferation von Immunzellen, die Wundheilung sowie die Aufrechterhaltung der Stickstoffbilanz.
Weitere zentrale Funktionen proteinogener Aminosäuren sind:
- Vorstufen für Biomoleküle: z.B. Serotonin aus Tryptophan oder Histamin aus Histidin
- Säure-Basen-Haushalt: Aminosäuren wirken als Ampholyte, die Protonen aufnehmen oder abgeben können
- Energiequelle: Nach Desaminierung oder Transaminierung werden die Kohlenstoffgerüste der Aminosäuren in den Citratzyklus, die Gluconeogenese oder die Ketonkörpersynthese eingeschleust und so zur Energiegewinnung genutzt
Proteinogene Aminosäuren – Abbau
Der Abbau proteinogener Aminosäuren beginnt meist mit Transaminierung, wobei die Aminogruppe auf α-Ketoglutarat übertragen wird und Glutamat entsteht. Daraufhin wird durch oxidative Desaminierung Ammoniak freigesetzt, das in der Leber über den Harnstoffzyklus entgiftet wird. Die verbleibenden Kohlenstoffskelette werden in den Energiestoffwechsel eingeschleust. Glukogene Aminosäuren dienen der Glukoneogenese, also Glukoseneubildung (z.B. Alanin), während ketogene (z.B. Leucin) zur Bildung von Ketonkörpern beitragen. Gluko-ketogene Aminosäuren können beide Stoffwechselwege nutzen.
Proteinogene Aminosäuren – Klinik
Störungen im Aminosäurestoffwechsel können zu schweren Erkrankungen führen. Bei der Phenylketonurie kommt es durch den Defekt der Phenylalaninhydroxylase zur Anhäufung von Phenylalanin, welches neurotoxisch wirkt.
Ein Defekt im Abbau verzweigtkettiger Aminosäuren wie Leucin, Isoleucin und Valin führt zur Ahornsirupkrankheit. Hierbei riecht der Urin ahornsirupartig und toxische Metabolite können zu ZNS-Schäden führen.
Bei der Homocystinurie liegt eine Störung im Methioninabbau vor, was zu Gefäß- und Bindegewebsschäden führen kann. Bei der sogenannten Cystinurie liegt eine Transportstörung in der Niere vor, wodurch vermehrt Cystin ausgeschieden wird und es zur Bildung von Cystinsteinen kommt. Angeborene Stoffwechselstörungen erfordern meist eine lebenslange diätetische Therapie.
Ein Mangel an proteinogenen Aminosäuren kann durch unzureichende Proteinzufuhr, Malabsorption oder chronische Erkrankungen auftreten. Mögliche Folgen sind Muskelabbau, Immunschwäche sowie Wachstumsstörungen.
Häufige Fragen
- Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?
- Was ist der Unterschied zwischen proteinogenen und nicht proteinogenen Aminosäuren?
- Was bedeutet essenziell und nicht essenziell?
- Welche Funktionen haben proteinogene Aminosäuren?
Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren, darunter die 20 kanonischen Aminosäuren sowie das seltene Selenocystein.
Proteinogene Aminosäuren werden direkt in Proteine eingebaut. Nicht proteinogene Aminosäuren kommen zwar im Stoffwechsel vor, werden jedoch nicht in Proteine integriert, so beispielsweise Ornithin oder Citrullin.
Essenzielle Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden, da der Körper sie nicht selbst synthetisieren kann. Nicht-essenzielle Aminosäuren kann der Körper selbst herstellen. Bedingt essenzielle Aminosäuren sind in bestimmten Lebenssituationen (z.B. Wachstum, Krankheit) notwendig.
Proteinogene Aminosäuren sind unter anderem verantwortlich für den Aufbau von Proteinen, enzymatische Reaktionen, Signalübertragung und die Immunfunktion. Außerdem spielen sie eine Rolle in der Hormon- und Neurotransmittersynthese und Energiegewinnung.
- Aminosäuren und Proteine, https://next.amboss.com/... S (Abrufdatum 30.12.2025)
- Rassow et al.: Duale Reihe Biochemie. 5. Auflage Thieme 2022
- Das neugeborene Kind, https://next.amboss.com/... (Abrufdatum 31.12.2025)
