Protein (Proteine, Eiweiße): Definition, Wirkung und Abbau

Proteine (Eiweiße) sind die zentralen Moleküle des Lebens: Sie geben Strukturen Stabilität, steuern biochemische Prozesse als Enzyme, vermitteln Signale und sorgen für Transportvorgänge. Für den Muskelaufbau sind Eiweiße von zentraler Bedeutung. Ihr kontrollierter Abbau durch Proteasomen und Lyosomen ist zudem essenziell, um das Gleichgewicht zwischen Neubildung und Zersetzung zu erhalten. Der folgende Artikel erklärt die Definition, Wirkung, Funktion sowie den Abbau der Proteine.

Protein – Definition

Proteine (Eiweiße) sind große Makromoleküle, die aus langen Ketten von Aminosäuren bestehen. Sie falten sich in eine spezifische räumliche Struktur, die ihre Funktion bestimmt. Proteine übernehmen zentrale Aufgaben im Körper, etwa als Strukturbausteine, Enzyme, Transport- oder Signalstoffe.

Protein – Wirkung und Funktion

Proteine erfüllen eine Vielzahl lebenswichtiger Aufgaben im Organismus. Dabei bestehen sie als Makromoleküle in ihrer Grundsubstanz aus Aminosäuren, die hauptsächlich aus den Elementen Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und Stickstoff (N) aufgebaut sind. Darüber hinaus dienen Eiweiße unter anderem der Bildung vieler zellulärer und extrazellulärer Strukturen. Außerdem katalysieren sie Reaktionen als Enzyme und übermitteln Signale in Form von Hormonen.

Strukturproteine wie Kollagen und Keratin sichern die Stabilität von Gewebe und Zellen. Darüber hinaus katalysieren Enzyme, beispielsweise Kinasen oder Hydrolasen, biochemische Reaktionen, wodurch sie zentrale Stoffwechselprozesse ermöglichen. Signal- und Rezeptorproteine wie Insulin sind an der Signalübertragung beteiligt und regulieren gleichzeitig die Genexpression. Transportproteine wie Hämoglobin oder der Pyruvat-Carrier, gewährleisten nicht nur den Stoff- sondern auch den Ionentransport. Plasmaproteine wie Albumin und Immunglobuline übernehmen neben der Regulation des kolloidosmotischen Drucks auch Transportfunktionen und spielen eine zentrale Rolle in der Immunabwehr. Kontraktile Proteine wie Aktin und Myosin ermöglichen sowohl die Muskelkontraktion als auch den intrazellulären Transport.

Struktur der Proteine

Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind. Das Grundgerüst eines Eiweißes umfasst dabei die wiederkehrenden Bestandteile jeder Aminosäure: die Aminogruppe (-NH₂), die Carboxylgruppe (-COOH) und das zentrale Kohlenstoffatom (α-C), an dem auch die variable Seitenkette (R-Gruppe) hängt.

Die Primärstruktur beschreibt die lineare Reihenfolge der durch Peptidbindungen verknüpften Aminosäuren an, während die Sekundärstruktur lokale Faltungen wie α-Helices oder β-Faltblätter durch Wasserstoffbrücken bildet.

Die Tertiärstruktur bezeichnet die dreidimensionale Gesamtstruktur des Proteins. Sie wird die durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten stabilisiert und ist entscheidend für die Funktion. Es kommt bei der Tertiärstruktur zu einer Verteilung von hydrophoben und hydrophilen Resten, was der thermodynamischen Stabilität dienen kann.

Die Quartärstruktur stellt die räumliche Anordnung der Untereinheiten (Polypeptidketten) und deren Wechselwirkungen untereinander im Eiweiß dar. Ein Dimer beschreibt ein Protein, das aus zwei identischen Untereinheiten besteht. Das Hämoglobin stellt durch seine zwei Paare von Untereinheiten ein Tetramer dar.

Protein – Abbau

Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau, einem Proteinumsatz. Der Abbau erfolgt auf zwei Hauptwegen: dem proteasomalen Abbau für zelleigene Proteine und dem lysosomalen Abbau, vor allem für zellfremde Proteine durchgeführt wird.

Beim proteasomalen Abbau werden die abzubauenden Proteine durch Ubiquitinierung markiert. Das 26S-Proteasom erkennt ubiquitinierte Proteine, entfernt das Ubiquitin und zerlegt die Proteine in Peptidfragmente. Diese Fragmente können weiterverwertet werden oder über MHC-I-Moleküle an der Zelloberfläche präsentiert werden. Dieser letzte Schritt ist wichtig für die Immunüberwachung.

Der lyososomale Abbau, vor allem für zellfremde Proteine, beinhaltet die Aufnahme von zellfremden Proteinen durch Endozytose. In Lysosomen spalten Hydrolasen die Peptidbindungen. Zelleigene Makromoleküle können auch über Autophagie lysosomal abgebaut werden.