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Die Katalase ist ein essenzielles Schutzenzym des Zellstoffwechsels. Durch den schnellen Abbau von Wasserstoffperoxid bewahrt sie Zellen vor oxidativen Schäden und trägt maßgeblich zur Aufrechterhaltung der Zellgesundheit bei. Ihre klinische Bedeutung zeigt sich insbesondere bei Enzymmangelzuständen. Der folgende Artikel erläutert die Wirkung und Funktion, den Abbau und die Regulation sowie die klinische Bedeutung des Enzyms.
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Katalase – Definition
Katalase ist ein enzymatisches Protein, das in nahezu allen aeroben Zellen vorkommt. Es katalysiert den Abbau von Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff. Diese Reaktion schützt Zellen vor oxidativem Stress durch die Entgiftung des zytotoxischen Wasserstoffperoxids. Die Katalase zählt zu den Oxidoreduktasen und ist vor allem in Peroxisomen lokalisiert.
Katalase – Wirkung und Funktion
Die Hauptfunktion der Katalase besteht im Abbau von Wasserstoffperoxid, das bei oxidativen Stoffwechselvorgängen wie bei der beta-Oxidation von Fettsäuren entsteht. Im Zellstoffwechsel schützt sie Zellstrukturen vor Schädigung durch reaktive Sauerstoffspezies und unterstützt andere antioxidative Systeme (z.B. die Glutathionperoxidase).
Sie ist vor allem in Peroxisomen aktiv, wo oxidierende Enzyme unter Sauerstoffverbrauch wirken. Zudem trägt sie an zur Aufrechterhaltug des intrazellulären Redox-Gleichgewichts bei und ist an der Immunabwehr beteiligt, insbesondere in Leukozyten.
Katalase – Abbau und Regulation
Die Aktivität der Katalase hängt von der intrazellulären Konzentration reaktiver Sauerstoffspezies und vom oxidativen Stoffwechselstatus ab. Die Enzymaktivität kann durch Faktoren wie pH-Wert, Temperatur, Schwermetalle oder Inhibitoren beeinflusst werden.
Der Abbau der Katalase erfolgt wie bei anderen Proteinen durch proteasomale oder lysosomale Mechanismen, wenn das Enzym beschädigt oder nicht mehr benötigt wird.
Katalase – Klinische Bedeutung
Beim sogenannten Zellweger-Syndrom liegt eine autosomal-rezessive Störung der Peroxisomenbildung vor. Ein Abbau langkettiger Fettsäuren, der Abbau von Wasserstoffperoxiden sowie die Synthese bestimmter Gallensäuren ist nicht mehr möglich und es liegt eine gestörte Katalasefunktion mit Akkumulation toxischer Peroxide vor. Die Folge sind schwere neurologische und hepatointestinale Symptome im Neugeborenenalter.
Diagnostische Bedeutung
Die Katalasereaktion dient in der Mikrobiologie zur Differenzierung zwischen katalasepositiven und katalasenegativen Bakterien. Staphylokokken sind katalasepositiv, was durch eine sichtbare Blasenbildung durch die Sauerstofffreisetzung klar wird. Streptokokken sind katalasenegativ, da es zu keiner Blasenbildung kommt.
Häufige Fragen
- Warum braucht der Körper Katalase?
- Wo im Körper kommt Katalase vor?
- Wie funktioniert die Reaktion genau?
- Wie schnell arbeitet Katalase?
Weil bei vielen Stoffwechselprozessen Wasserstoffperoxid entsteht, das als starkes Oxidationsmittel Zellbestandteile schädigen kann. Katalase verhindert durch seine Aktivität die Ansammlung dieses Zellgiftes.
Im Menschen findet man Katalase vor allem in den Peroxisomen von Leber- und Nierenzellen, aber auch in Erythrozyten und anderen Geweben.
Katalase beschleunigt die Zerlegung von Wasserstoffperoxid durch die folgende Reaktion: 2H2O2 -> 2H2O2 + O2. Dabei wird Wasserstoffperoxid in harmlose Substanzen umgewandelt.
Katalase gehört zu den effektivsten Enzymen überhaupt: Ein einzelnes Molekül kann pro Sekunde mehrere Millionen Wasserstoffperoxid-Moleküle umsetzen.
- Die Zelle, https://next.amboss.com/... (Abrufdatum 02.02.2025)
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