Chaperone: Definition und Funktion

Häufige Fragen

1. Wo findet man Chaperone?

Chaperone findet man in verschiedenen biologischen Systemen, hauptsächlich in Zellen. Sie sind Proteine, die helfen, andere Proteine richtig zu falten und deren Fehlfaltung zu verhindern. Chaperone kommen in nahezu allen Zelltypen vor und sind sowohl im Zytoplasma als auch in Organellen wie dem Endoplasmatischen Retikulum und den Mitochondrien präsent. Sie spielen eine wesentliche Rolle bei der Proteinhomöostase und dem Zellstressmanagement.

2. Was machen Chaperone?

Chaperone sind Proteine, die anderen Proteinen bei der richtigen Faltung helfen und verhindern, dass sie sich falsch falten. Sie binden an ungefaltete oder teilweise gefaltete Proteine und stabilisieren diese, bis sie ihre korrekte Konformation erreicht haben. Außerdem unterstützen sie den Transport von Proteinen über Zellmembranen hinweg und helfen bei der Entfaltung und Wiederfaltung von Proteinen unter Stressbedingungen. Chaperone sind somit entscheidend für die Aufrechterhaltung der zellulären Proteinhomöostase und die Funktionalität der Zellen.

3. Wie faltet sich ein Protein?

Die Faltung eines Proteins erfolgt, indem die Aminosäurekette eine spezifische dreidimensionale Struktur annimmt, die für die Funktion des Proteins entscheidend ist. Dieser Prozess beginnt mit der Bildung von lokalen Sekundärstrukturen wie Alpha-Helices und Beta-Faltblättern, die durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Danach formen sich diese Sekundärstrukturen weiter zu Tertiärstrukturen durch hydrophobe Wechselwirkungen, ionische Bindungen und Disulfidbrücken. In vielen Fällen unterstützen Chaperone diesen Prozess, indem sie Fehlfaltungen verhindern und die korrekte Konformation fördern.

4. Wie erkennen Chaperone ungefaltete Proteine?

Chaperone erkennen ungefaltete Proteine durch spezifische Erkennungsstellen auf diesen Proteinen, die normalerweise hydrophobe Aminosäuresequenzen umfassen. Diese hydrophoben Regionen sind normalerweise im Inneren eines korrekt gefalteten Proteins verborgen, liegen jedoch bei ungefalteten oder falsch gefalteten Proteinen frei. Chaperone binden an diese exponierten hydrophoben Bereiche, stabilisieren das ungefaltete Protein und verhindern dessen Aggregation. Durch diese Bindung können Chaperone das Protein dann in die richtige Faltung überführen oder es zu anderen zellulären Maschinen weiterleiten, die bei der Faltung helfen.

5. Warum werden Proteine falsch gefaltet?

Proteine können aus verschiedenen Gründen falsch gefaltet werden. Genetische Mutationen können die Aminosäuresequenz verändern, was die korrekte Faltung beeinträchtigt. Umweltfaktoren wie hohe Temperaturen, extreme pH-Werte oder toxische Substanzen können ebenfalls die Faltung destabilisieren. Zudem kann zellulärer Stress, wie oxidativer Stress oder eine Überproduktion von Proteinen, die Kapazität der Chaperone überfordern und zu Fehlfaltungen führen. Fehlgefaltete Proteine können ihre normale Funktion nicht erfüllen und neigen dazu, sich zu aggregieren, was zu verschiedenen Krankheiten (z. B. Morbus Alzheimer, Amyloidose) führen kann.